Tez No	İndirme	Tez Künye	Durumu
180943		Activity analysis of immobilized tyrosinase enzyme in the presence of different inhibitors / Tutuklanmış tirosinaz enziminin farklı inhibitörler varlığında aktivite tayini Yazar:IŞIL NARLI Danışman: PROF. DR. LEVENT KAMİL TOPPARE Yer Bilgisi: Orta Doğu Teknik Üniversitesi / Fen Bilimleri Enstitüsü / Kimya Ana Bilim Dalı Konu:Kimya = Chemistry ; Polimer Bilim ve Teknolojisi = Polymer Science and Technology Dizin:	Onaylandı Yüksek Lisans İngilizce 2006 117 s.
Tereftalik asit bis-(2-tiyofen-3-il-etil) ester (TATE) kullanılarak pirolle iletkenkopolimerler elde edildi. Bu elektrokimyasal kopolimerleştirme sırasında tirosinazenzimi bu matris içerisinde tutuklandı. Aktivite tayinleri, tirosinaz tarafındanoluşturulan kuinon molekülünün spektrofotometric analizini içeren Besthorn'sHydrazone metodu ile yapıldı. Enzim elektrotları, maksimum reaksiyon hızı (Vmax) veMichaelis-Menten sabiti bakımından karakterize edildi. Bunun yanı sıra, enzimelektrotlarının pH ve sıcaklık gibi çevresel etkenlere karşı kararlılığı araştırıldı.Kullanım kararlılıkları ve raf ömürleri tayin edildi.Şaraplar, özellikle de kırmızı şaraplar, çok sayıda biyolojik olarak etkin maddeiçerirler. Bunlardan en önemlisi polifenollerdir. Polifenollerin önemi güçlü antioksidanolma özelliklerinden kaynaklanır. Değişik markaların kırmızı şaraplarında fenolikmaddelerin miktarı oluşturulan enzim elektrotları kullanılarak tayin edildi. Kırmızışaraplarda bulunan çok sayıdaki inhibitörlerden dolayı, serbest halde enzim kullanılarakyapılan fenolik madde tayini gerçek değerleri yansıtamaz. Bu yüzden, tutuklanantirosinaz enziminin inhibisyona karşı tavrını anlayabilmek için, benzoik asit, sinnamikasit ve sorbik asit inhibitörleri kullanılarak aktivite tayini yapıldı.Anahtar Kelimeler: Elektrokimyasal polimerleşme, tirosinaz, enzim tutuklaması,inhibisyon, şarap
Immobilization of tyrosinase enzyme was performed in the matrices obtained viacopolymerization of terephthalic acid bis-(2-thiophen-3-yl ethyl) ester (TATE) withpyrrole. During electrochemical polymerization of pyrrole, enzyme molecules wereentrapped in the copolymer matrice. Activity measurements were performed by usingBesthorn?s Hydrazone method which includes spectrophotometric analysis of quinonesproduced by the enzyme. Enzyme electrodes were characterized in terms of maximumreaction rate (Vmax) and Michaelis-Menten constant (Km). In addition to kineticparameters, stability of enzyme electrodes towards environmental conditions such as pHand temperature was investigated. Usage stability and shelf-life analysis were alsoexamined.Wines, especially red wines, contain numerous biologically active compounds, themost important of which are polyphenols, whose nutritional importance is attributed totheir antioxidant power. The amounts of phenolic compounds in different red wineswere analyzed by using obtained enzyme electrodes. The phenolic compounddetermination using free enzyme cannot reflect the actual values since there are alsonaturally found inhibitors in red wines. Benzoic acid, cinnamic acid and sorbic acidwere utilized to understand the behavior of immobilized tyrosinase in the conductingpolymer matrices toward inhibition.Keywords: Electrochemical polymerization, tyrosinase, immobilization, inhibition,wine